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UniProtKB/Swiss-Prot P06126 (CD1A_HUMAN)
Last modified
September 23, 2008.
Version 93.
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Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (8) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: T-cell surface glycoprotein CD1a Alternative name(s): T-cell surface antigen T6/Leu-6 Short name=hTa1 thymocyte antigen CD_antigen=CD1a | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Homo sapiens (Human) | ||
| Taxonomic identifier | 9606 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Primates › Haplorrhini › Catarrhini › Hominidae › Homo |
Protein attributes
| Sequence length | 327 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Antigen-presenting protein that binds self and non-self lipid and glycolipid antigens and presents them to T-cell receptors on natural killer T-cells. |
| Subunit structure | Heterodimer with B2M (beta-2-microglobulin). Interacts with CD74. |
| Subcellular location | Cell membrane; Single-pass type I membrane protein. Endosome membrane. Note= Subject to intracellular trafficking between the cell membrane and endosomes. Localizes to cell surface lipid rafts. |
| Tissue specificity | Expressed on cortical thymocytes, epidermal Langerhans cells, dendritic cells, on certain T-cell leukemias, and in various other tissues. |
| Miscellaneous | During protein synthesis and maturation, CD1 family members bind endogenous lipids that are replaced by lipid or glycolipid antigens when the proteins are internalized and pass through endosomes, before trafficking back to the cell surface. |
| Sequence similarities | Contains 1 Ig-like (immunoglobulin-like) domain. |
Ontologies
Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Immune response |
| Cellular component | Cell membrane Endosome Membrane |
| Coding sequence diversity | Polymorphism |
| Domain | Immunoglobulin domain Signal Transmembrane |
| PTM | Glycoprotein |
| Technical term | 3D-structure |
Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | immune response Ref.2 Non-traceable author statement. Source: UniProtKB |
| Cellular component | integral to plasma membrane Ref.2 Non-traceable author statement. Source: UniProtKB |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 16 | 16 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 17 – 327 | 311 | T-cell surface glycoprotein CD1a | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 17 – 300 | 284 | Extracellular Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 301 – 321 | 21 | Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 322 – 327 | 6 | Cytoplasmic Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 184 – 291 | 108 | Ig-like | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 90 – 94 | 5 | Glycolipid binding | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 171 | 1 | Glycolipid | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 37 | 1 | N-linked (GlcNAc...) | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 60 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 74 | 1 | N-linked (GlcNAc...) | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 145 | 1 | N-linked (GlcNAc...) | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 119 ↔ 183 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 223 ↔ 278 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Natural variations | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 30 | 1 | I → T: dbSNP rs2269714. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 68 | 1 | W → C: dbSNP rs2269715. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 68 – 71 | 4 | WPWS → CPV in AAA51933. Ref.4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 25 – 37 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 40 – 49 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 52 – 58 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 59 – 62 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 63 – 68 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 69 – 74 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 77 – 105 | 29 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 109 – 122 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 125 – 135 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 138 – 144 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 147 – 150 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 152 – 154 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 156 – 165 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 169 – 180 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 182 – 193 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 195 – 198 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 205 – 211 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 218 – 231 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 234 – 239 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 260 – 269 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 270 – 272 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 276 – 281 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 283 – 285 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 290 – 293 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
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| [11] | "Molecular mechanism of lipopeptide presentation by CD1a." Zajonc D.M., Crispin M.D., Bowden T.A., Young D.C., Cheng T.-Y., Hu J., Costello C.E., Rudd P.M., Dwek R.A., Miller M.J., Brenner M.B., Moody D.B., Wilson I.A. Immunity 22:209-219(2005) [PubMed: 15723809] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.8 ANGSTROMS) OF 18-294 IN COMPLEX WITH B2M AND LIPOPEPTIDE, GLYOSYLATION AT ASN-37; ASN-74 AND ASN-145, DISULFIDE BOND. |
| [12] | "Structural characterization of two CD1A allelic variants." Oteo M., Arribas P., Setien F., Parra J.F., Mirones I., Gomez del Moral M., Martinez-Naves E. Hum. Immunol. 62:1137-1141(2001) [PubMed: 11600221] [Abstract] Cited for: VARIANTS THR-30 AND CYS-68, SUBCELLULAR LOCATION. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| M28825 mRNA. Translation: AAA51931.1. M22167 M22166 Genomic DNA. Translation: AAA51932.1. AF142665 Genomic DNA. Translation: AAD37578.1. M27735 mRNA. Translation: AAA51933.1. X04450 mRNA. Translation: CAA28049.1. M14663 Genomic DNA. Translation: AAA51934.1. | |||||||||||||||||||
| PIR | HLHUCD. A39957. | ||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_001754.2. | ||||||||||||||||||
| UniGene | Hs.1309 | ||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||
| IntAct | P06126. | ||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||
| Ensembl | ENSG00000158477. Homo sapiens. [Contig view] | ||||||||||||||||||
| GeneID | 909. | ||||||||||||||||||
| KEGG | hsa:909. | ||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||
| H-InvDB | HIX0001190. | ||||||||||||||||||
| HGNC | HGNC:1634. CD1A. | ||||||||||||||||||
| HPA | CAB000009. HPA010734. | ||||||||||||||||||
| MIM | 188370. gene. | ||||||||||||||||||
| PharmGKB | PA26193. | ||||||||||||||||||
| GenAtlas | Search... | ||||||||||||||||||
| GeneCards | Search... | ||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||
| HOGENOM | P06126. | ||||||||||||||||||
| HOVERGEN | P06126. | ||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||
| ArrayExpress | P06126. | ||||||||||||||||||
| CleanEx | HS_CD1A. | ||||||||||||||||||
| GermOnline | ENSG00000158477. Homo sapiens. | ||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||
| InterPro | IPR007110. Ig-like. IPR013783. Ig-like_fold. IPR003597. Ig_C1-set. IPR011161. MHC_I-like_Ag-recog. IPR001039. MHC_I_a_a1/a2. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:2.60.40.10. Ig-like_fold. 1 hit. G3DSA:3.30.500.10. MHC_I-like_Ag-recog. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| Pfam | PF07654. C1-set. 1 hit. PF00129. MHC_I. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| SMART | SM00407. IGc1. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| PROSITE | PS50835. IG_LIKE. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| ProDom | P06126. [Graphical view] [Entries sharing at least one domain] | ||||||||||||||||||
| BLOCKS | Search... | ||||||||||||||||||
Other Resources | |||||||||||||||||||
| DrugBank | DB00098. Antithymocyte globulin. | ||||||||||||||||||
| SOURCE | Search... | ||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | CD1A_HUMAN | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P06126 Secondary accession number(s): Q13962, Q9UMM4, Q9Y5M5 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HPI (Human Proteome Initiative) | ||||||||
Relevant documents
| Human cell differentiation molecules CD nomenclature of surface proteins of human leucocytes and list of entries |
| Human chromosome 1 Human chromosome 1: entries, gene names and cross-references to MIM |
| Human entries with polymorphisms or disease mutations List of human entries with polymorphisms or disease mutations |
| Human polymorphisms and disease mutations Index of human polymorphisms and disease mutations |
| MIM cross-references Online Mendelian Inheritance in Man (MIM) cross-references in UniProtKB/Swiss-Prot |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| UniProtKB secondary accession numbers Index of UniProtKB secondary accession numbers |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

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