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UniProtKB/Swiss-Prot P06132 (DCUP_HUMAN)
Last modified
November 4, 2008.
Version 109.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
 Documents (8) |
 Third-party data |
 Customize display | text xml rdf/xml gff fasta |
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Uroporphyrinogen decarboxylase Short name=URO-D Short name=UPD EC=4.1.1.37 | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Homo sapiens (Human) | ||
| Taxonomic identifier | 9606 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Primates › Haplorrhini › Catarrhini › Hominidae › Homo |
Protein attributes
| Sequence length | 367 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes the decarboxylation of four acetate groups of uroporphyrinogen III to yield coproporphyrinogen III. |
| Catalytic activity | Uroporphyrinogen III = coproporphyrinogen + 4 CO(2). |
| Pathway | |
| Subunit structure | Homodimer. |
| Subcellular location | |
| Involvement in disease | Defects in UROD are the cause of familial porphyria cutanea tarda (FPCT) [MIM:176100]; also known as porphyria cutanea tarda type II. FPCT is an autosomal dominant disorder characterized by light-sensitive dermatitis, with onset in later life. It is associated with the excretion of large amounts of uroporphyrin in the urine. Iron overload is often present in association with varying degrees of liver damage. Besides the familial form of PCT, a relatively common idiosyncratic form is known in which only the liver enzyme is reduced. This form is referred to as porphyria cutanea tarda "sporadic " type or type I [MIM:176090]. PCT type I occurs sporadically as an unusual accompaniment of common hepatic disorders such as alcohol-associated liver disease. Defects in UROD are the cause of hepatoerythropoietic porphyria (HEP) [MIM:176100]. HEP is a rare autosomal recessive disorder. It is the severe form of cutaneous porphyria, and presents in infancy. The level of UROD is very low in erythrocytes and cultured skin fibroblasts, suggesting that HEP is the homozygous state for porphyria cutanea tarda. |
| Sequence similarities | Belongs to the uroporphyrinogen decarboxylase family. |
Ontologies
Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Heme biosynthesis Porphyrin biosynthesis |
| Cellular component | Cytoplasm |
| Disease | Disease mutation |
| Molecular function | Decarboxylase Lyase |
| PTM | Acetylation Phosphoprotein |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
Gene Ontology (GO) | |
| Molecular function | uroporphyrinogen decarboxylase activity Ref.18 Traceable author statement. Source: ProtInc |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 367 | 367 | Uroporphyrinogen decarboxylase | PRO_0000187569 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 37 – 41 | 5 | Substrate binding | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 55 | 1 | Substrate | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 85 | 1 | Substrate | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 86 | 1 | Substrate | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 164 | 1 | Substrate | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 219 | 1 | Substrate | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 339 | 1 | Substrate | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 86 | 1 | Transition state stabilizer | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 1 | 1 | N-acetylmethionine | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 61 | 1 | Phosphoserine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Natural variations | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 25 | 1 | G → E in FPCT; insoluble protein. | VAR_022567 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 46 | 1 | F → L in HEP; mild phenotype; strong decrease of activity. | VAR_022568 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 62 | 1 | P → L in HEP. | VAR_009103 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 80 | 1 | A → G in HEP. | VAR_007910 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 80 | 1 | A → S in FPCT; decrease of activity. | VAR_022569 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 134 | 1 | V → Q in FPCT and HEP; requires 2 nucleotide substitutions; nearly normal activity. | VAR_009104 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 142 | 1 | R → Q in FPCT. | VAR_010985 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 144 | 1 | R → P in FPCT; decrease of activity. | VAR_022570 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 156 | 1 | G → D in FPCT; decrease of activity. | VAR_022571 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 161 | 1 | L → Q in FPCT. | VAR_010986 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 165 | 1 | M → R in FPCT; activity < 2%. | VAR_007911 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 167 | 1 | E → K in HEP and FPCT; nearly normal activity. | VAR_007714 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 193 | 1 | R → P in FPCT; insoluble protein. | VAR_022572 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 195 | 1 | L → F in FPCT. | VAR_007912 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 216 | 1 | L → Q in FPCT. | VAR_022573 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 218 | 1 | E → K in FPCT; significant decrease of activity. | VAR_022574 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 219 | 1 | S → F in FPCT. | VAR_010987 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 220 | 1 | H → P in HEP; mild form. | VAR_009105 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 229 | 1 | F → L in FPCT. | VAR_009106 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 232 | 1 | F → L in FPCT; decrease of activity. | VAR_022575 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 235 | 1 | P → S in FPCT. | VAR_010988 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 253 | 1 | L → Q in FPCT; decrease of activity. | VAR_007913 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 260 | 1 | I → T in FPCT; decrease of activity. | VAR_022576 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 281 | 1 | G → E in FPTC and HEP. | VAR_007715 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 281 | 1 | G → V in FPCT. | VAR_007716 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 282 | 1 | L → R in FPCT. | VAR_022577 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 292 | 1 | R → G in HEP. | VAR_007717 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 303 | 1 | G → S in FPCT. | VAR_022578 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 304 | 1 | N → K in FPCT. | VAR_007914 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 311 | 1 | Y → C in HEP. | VAR_009107 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 318 | 1 | G → R in FPCT. | VAR_007915 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 324 | 1 | M → T in FPCT. | VAR_009108 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 332 | 1 | R → H in FPCT. | VAR_007916 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 334 | 1 | I → T in FPCT. | VAR_007917 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 86 | 1 | D → E: 5-10% of wild-type activity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 86 | 1 | D → G: Very low activity. Binds substrate with similar geometry as wild-type | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 86 | 1 | D → N: No activity. Unable to bind substrate | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 164 | 1 | Y → F: 25-30% of wild-type activity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 77 | 1 | P → L Ref.2 Ref.4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 103 | 1 | G → S in AAA61258. Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 103 | 1 | G → S in AAB59456. Ref.10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 120 | 1 | R → A in AAA61258. Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 120 | 1 | R → A in AAB59456. Ref.10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 212 – 214 | 3 | Missing in AAB59456. Ref.10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 303 | 1 | G → V in AAH01778. Ref.8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 18 – 23 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 38 – 40 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 44 – 50 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 55 – 57 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 58 – 60 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 62 – 75 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 89 – 93 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 102 – 104 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 115 – 120 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 124 – 126 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 127 – 130 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 132 – 145 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 151 – 156 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 158 – 167 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 175 – 183 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 185 – 208 | 24 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 212 – 218 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 221 – 223 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 226 – 232 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 234 – 250 | 17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 258 – 262 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 266 – 268 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 269 – 272 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 278 – 282 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 288 – 295 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 297 – 303 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 307 – 311 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 314 – 328 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 330 – 335 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 337 – 339 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 347 – 363 | 17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||