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UniProtKB/Swiss-Prot P0A3C7 (FER1_ANASP)
Last modified
July 22, 2008.
Version 30.
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Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (3) |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Ferredoxin-1 Alternative name(s): Ferredoxin I | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Anabaena sp. (strain PCC 7120) [Complete proteome] [HAMAP] | ||||||
| Taxonomic identifier | 103690 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Cyanobacteria › Nostocales › Nostocaceae › Nostoc |
Protein attributes
| Sequence length | 99 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Ferredoxins are iron-sulfur proteins that transfer electrons in a wide variety of metabolic reactions. |
| Cofactor | Binds 1 2Fe-2S cluster. |
| Sequence similarities | Belongs to the 2Fe2S plant-type ferredoxin family. Contains 1 2Fe-2S ferredoxin-type domain. |
Ontologies
Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Electron transport Transport |
| Ligand | 2Fe-2S Iron Iron-sulfur Metal-binding |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
Gene Ontology (GO) | |
| None. [Check GOA] | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | |||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Initiator methionine | 1 | 1 | Removed By similarity | ||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 2 – 99 | 98 | Ferredoxin-1 | ||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 4 – 96 | 93 | 2Fe-2S ferredoxin-type | ||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 42 | 1 | Iron-sulfur (2Fe-2S) | ||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 47 | 1 | Iron-sulfur (2Fe-2S) | ||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 50 | 1 | Iron-sulfur (2Fe-2S) | ||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 80 | 1 | Iron-sulfur (2Fe-2S) | ||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 43 | 1 | R → A, E or H: No effect on electron transfer | ||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 49 | 1 | T → A: No effect on electron transfer | ||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 66 | 1 | F → A or I: 1000-fold decrease in electron transfer | ||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 69 | 1 | D → K: Small effect on electron transfer | ||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 70 | 1 | D → K: Small effect on electron transfer | ||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 95 | 1 | E → K: 20000-fold decrease in electron transfer | ||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 3 – 10 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 11 – 14 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 15 – 22 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 27 – 33 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 41 – 48 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 51 – 57 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 69 – 73 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 76 – 78 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 79 – 81 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 83 – 86 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 88 – 91 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 95 – 97 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||
Sequences
References
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| [1] | "Isolation and sequence of the gene for ferredoxin I from the cyanobacterium Anabaena sp. strain PCC 7120." Alam J., Whitaker R.A., Krogmann D.W., Curtis S.E. J. Bacteriol. 168:1265-1271(1986) [PubMed: 2430949] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [2] | "Complete genomic sequence of the filamentous nitrogen-fixing cyanobacterium Anabaena sp. strain PCC 7120." Kaneko T., Nakamura Y., Wolk C.P., Kuritz T., Sasamoto S., Watanabe A., Iriguchi M., Ishikawa A., Kawashima K., Kimura T., Kishida Y., Kohara M., Matsumoto M., Matsuno A., Muraki A., Nakazaki N., Shimpo S., Sugimoto M. Tabata S.DNA Res. 8:205-213(2001) [PubMed: 11759840] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. |
| [3] | "Amino acid residues in Anabaena ferredoxin crucial to interaction with ferredoxin-NADP+ reductase: site-directed mutagenesis and laser flash photolysis." Hurley J.K., Salamon Z., Meyer T.E., Fitch J.C., Cusanovich M.A., Markley J.L., Cheng H., Xia B., Chae Y.K., Medina M., Gomez-Moreno C., Tollin G. Biochemistry 32:9346-9354(1993) [PubMed: 8369305] [Abstract] Cited for: MUTAGENESIS. |
| [4] | "Multinuclear magnetic resonance studies of the 2Fe.2S* ferredoxin from Anabaena species strain PCC 7120. 1. Sequence-specific hydrogen-1 resonance assignments and secondary structure in solution of the oxidized form." Oh B.-H., Markley J.L. Biochemistry 29:3993-4004(1990) [PubMed: 2354171] [Abstract] Cited for: STRUCTURE BY NMR. |
| [5] | "Multinuclear magnetic resonance studies of the 2Fe.2S* ferredoxin from Anabaena species strain PCC 7120. 2. Sequence-specific carbon-13 and nitrogen-15 resonance assignments of the oxidized form." Oh B.-H., Mooberry E.S., Markley J.L. Biochemistry 29:4004-4011(1990) [PubMed: 2354172] [Abstract] Cited for: STRUCTURE BY NMR. |
| [6] | "Crystallization and structure determination to 2.5-A resolution of the oxidized [2Fe-2S] ferredoxin isolated from Anabaena 7120." Rypniewski W.R., Breiter D.R., Benning M.M., Wesenberg G., Oh B.-H., Markley J.L., Rayment I., Holden H.M. Biochemistry 30:4126-4131(1991) [PubMed: 1902376] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.5 ANGSTROMS), IRON-SULFUR CLUSTER-BINDING SITES CYS-42; CYS-47; CYS-50 AND CYS-80. |
| [7] | "Structure-function relationships in Anabaena ferredoxin: correlations between X-ray crystal structures, reduction potentials, and rate constants of electron transfer to ferredoxin:NADP+ reductase for site-specific ferredoxin mutants." Hurley J.K., Weber-Main A.M., Stankovich M.T., Benning M.M., Thoden J.B., Vanhooke J.L., Holden H.M., Chae Y.K., Xia B., Cheng H., Markley J.L., Martinez-Julvez M., Gomez-Moreno C., Schmeits J.L., Tollin G. Biochemistry 36:11100-11117(1997) [PubMed: 9287153] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.8 ANGSTROMS). |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| M14737 Genomic DNA. Translation: AAA22021.1. BA000019 Genomic DNA. Translation: BAB75847.1. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | AE2324. S25233. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_488188.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 1107750. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus all4148 in contig BA000019_GR. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| KEGG | ana:all4148. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| NMPDR | fig|103690.1.peg.4455. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | P0A3C7. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| BioCyc | NSP103690:ALL4148-MON. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR006058. 2Fe2S_fd_BS. IPR012675. b-grasp_ferredoxin-like. IPR010241. Fdx_pln. IPR001041. Ferredoxin. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.10.20.30. Ferredoxin_fold. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00111. Fer2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR02008. fdx_plant. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00197. 2FE2S_FER_1. 1 hit. PS51085. 2FE2S_FER_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProDom | P0A3C7. [Graphical view] [Entries sharing at least one domain] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| BLOCKS | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Other Resources | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| LinkHub | P0A3C7. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | FER1_ANASP | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P0A3C7 Secondary accession number(s): P06543 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| UniProtKB secondary accession numbers Index of UniProtKB secondary accession numbers |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


