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UniProtKB/Swiss-Prot P27144 (KAD4_HUMAN)
Last modified
July 22, 2008.
Version 84.
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Documents (6) |
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Names and origin · Protein attributes · General annotation (Comments) · Ontologies · Sequence annotation (Features) · Sequences · References · Cross-references · Entry information · Relevant documents
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Adenylate kinase isoenzyme 4, mitochondrial EC=2.7.4.3 Alternative name(s): Adenylate kinase 3-like ATP-AMP transphosphorylase | |||||||
| Gene names |
| |||||||
| Organism | Homo sapiens (Human) | |||||||
| Taxonomic identifier | 9606 [NCBI] | |||||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Primates › Haplorrhini › Catarrhini › Hominidae › Homo |
Protein attributes
| Sequence length | 223 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | ATP + AMP = 2 ADP. |
| Subunit structure | Monomer. |
| Subcellular location | |
| Sequence similarities | Belongs to the adenylate kinase family. |
Ontologies
Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Mitochondrion |
| Ligand | GTP-binding Nucleotide-binding |
| Molecular function | Kinase Transferase |
| Technical term | 3D-structure |
Gene Ontology (GO) | |
| Cellular component | mitochondrial matrix Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 223 | 223 | Adenylate kinase isoenzyme 4, mitochondrial | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 12 – 20 | 9 | GTP By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 22 | 1 | C → S in AAH40224 and AAI46654. Ref.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 23 | 1 | Q → R in AAH66944. Ref.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 7 – 11 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 18 – 29 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 32 – 34 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 36 – 45 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 49 – 61 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 66 – 78 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 79 – 82 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 85 – 89 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 94 – 101 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 108 – 112 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 116 – 123 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 126 – 128 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 130 – 132 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 135 – 137 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 138 – 140 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 150 – 152 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 160 – 162 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 164 – 187 | 24 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 191 – 194 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 199 – 201 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 202 – 211 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 220 – 222 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Characterization of human adenylate kinase 3 (AK3) cDNA and mapping of the AK3 pseudogene to an intron of the NF1 gene." Xu G., O'Connell P., Stevens J., White R. Genomics 13:537-542(1992) [PubMed: 1639383] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA] (AK3L2). |
| [2] | "Cloning of human full open reading frames in Gateway(TM) system entry vector (pDONR201)." Ebert L., Schick M., Neubert P., Schatten R., Henze S., Korn B. Submitted (JUN-2004) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE MRNA] (AK3L1). |
| [3] | "The DNA sequence and biological annotation of human chromosome 1." Gregory S.G., Barlow K.F., McLay K.E., Kaul R., Swarbreck D., Dunham A., Scott C.E., Howe K.L., Woodfine K., Spencer C.C.A., Jones M.C., Gillson C., Searle S., Zhou Y., Kokocinski F., McDonald L., Evans R., Phillips K. Bentley D.R.Nature 441:315-321(2006) [PubMed: 16710414] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA] (AK3L1). |
| [4] | Mural R.J., Istrail S., Sutton G.G., Florea L., Halpern A.L., Mobarry C.M., Lippert R., Walenz B., Shatkay H., Dew I., Miller J.R., Flanigan M.J., Edwards N.J., Bolanos R., Fasulo D., Halldorsson B.V., Hannenhalli S., Turner R. Venter J.C.Submitted (SEP-2005) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA] (AK3L1). |
| [5] | "The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC)." The MGC Project Team Genome Res. 14:2121-2127(2004) [PubMed: 15489334] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE MRNA]. Tissue: Brain, Colon and Lung. |
| [6] | "Crystal structure of human adenylate kinase 4 (ak4) in complex with diguanosine pentaphosphate." Structural genomics consortium (SGC) Submitted (DEC-2005) to the PDB data bank Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.05 ANGSTROMS). |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| X60673 mRNA. Translation: CAA43088.1. CR456830 mRNA. Translation: CAG33111.1. AL356212, AC099680 Genomic DNA. Translation: CAI22412.1. CH471059 Genomic DNA. Translation: EAX06538.1. BC016180 mRNA. Translation: AAH16180.1. BC040224 mRNA. Translation: AAH40224.1. BC066944 mRNA. Translation: AAH66944.1. BC146653 mRNA. Translation: AAI46654.1. | |||||||||||||||||||
| PIR | KIHUA3. A42820. | ||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_001005353.1. NP_037542.1. NP_982289.1. XP_001725226.1. | ||||||||||||||||||
| UniGene | Hs.10862 Hs.592601 | ||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||
PTM databases | |||||||||||||||||||
| PhosphoSite | P27144. | ||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||
| Ensembl | ENSG00000162433. Homo sapiens. [Contig view] | ||||||||||||||||||
| GeneID | 205. 645619. | ||||||||||||||||||
| KEGG | hsa:205. | ||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||
| H-InvDB | HIX0000670. HIX0059100. | ||||||||||||||||||
| HGNC | HGNC:363. AK3L1. HGNC:21596. AK3L2. | ||||||||||||||||||
| MIM | 103030. gene. | ||||||||||||||||||
| PharmGKB | PA134944695. | ||||||||||||||||||
| GenAtlas | Search... | ||||||||||||||||||
| GeneCards | Search... | ||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||
| HOGENOM | P27144. | ||||||||||||||||||
| HOVERGEN | P27144. | ||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||
| ArrayExpress | P27144. | ||||||||||||||||||
| CleanEx | HS_AK3. HS_AK3L1. | ||||||||||||||||||
| GermOnline | ENSG00000162433. Homo sapiens. | ||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||
| InterPro | IPR006259. Adenyl_kin_sub. IPR000850. Adenylate_kin. IPR007862. Adenylate_kinase_Znf_lid. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| PANTHER | PTHR23359. Adenylate_kin. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| Pfam | PF00406. ADK. 1 hit. PF05191. ADK_lid. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00094. ADENYLTKNASE. | ||||||||||||||||||
| ProDom | PD000657. Adenylate_kin. 1 hit. [Graphical view] [Entries sharing at least one domain] | ||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01351. adk. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00113. ADENYLATE_KINASE. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| BLOCKS | Search... | ||||||||||||||||||
Other Resources | |||||||||||||||||||
| LinkHub | P27144. | ||||||||||||||||||
| SOURCE | Search... | ||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | KAD4_HUMAN | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P27144 Secondary accession number(s): Q6IBH4, Q6NXQ5, Q8IUU9 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HPI (Human Proteome Initiative) | ||||||||
Relevant documents
| Human chromosome 1 Human chromosome 1: entries, gene names and cross-references to MIM |
| Human chromosome 17 Human chromosome 17: entries, gene names and cross-references to MIM |
| MIM cross-references Online Mendelian Inheritance in Man (MIM) cross-references in UniProtKB/Swiss-Prot |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| UniProtKB secondary accession numbers Index of UniProtKB secondary accession numbers |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


