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UniProtKB/Swiss-Prot Q5HEB7 (DDL_STAAC)
Last modified
November 25, 2008.
Version 36.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (4) |
Third-party data |
Customize display | text xml rdf/xml gff fasta |
Names and origin
| Protein names | Recommended name: D-alanine--D-alanine ligase EC=6.3.2.4 Alternative name(s): D-alanylalanine synthetase D-Ala-D-Ala ligase | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Staphylococcus aureus (strain COL) [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 93062 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Firmicutes › Bacillales › Staphylococcus |
Protein attributes
| Sequence length | 356 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Cell wall formation By similarity. |
| Catalytic activity | ATP + 2 D-alanine = ADP + phosphate + D-alanyl-D-alanine. HAMAP MF_00047 |
| Cofactor | Binds 2 magnesium or manganese ions per subunit By similarity. |
| Pathway | Cell wall biogenesis; peptidoglycan biosynthesis. HAMAP MF_00047 |
| Subcellular location | CytoplasmBy similarity. |
| Sequence similarities | Belongs to the D-alanine--D-alanine ligase family. Contains 1 ATP-grasp domain. |
Ontologies
Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Cell shape Cell wall biogenesis/degradation Peptidoglycan synthesis |
| Cellular component | Cytoplasm |
| Ligand | ATP-binding Magnesium Manganese Metal-binding Nucleotide-binding |
| Molecular function | Ligase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | peptidoglycan biosynthetic process Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP regulation of cell shapeInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular component | cell wall Inferred from electronic annotation. Source: InterPro cytoplasmInferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Molecular function | ATP binding Inferred from electronic annotation. Source: InterPro D-alanine-D-alanine ligase activityInferred from electronic annotation. Source: HAMAP magnesium ion bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW manganese ion bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 356 | 356 | D-alanine--D-alanine ligase HAMAP MF_00047 | PRO_0000177874 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 134 – 339 | 206 | ATP-grasp | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 167 – 222 | 56 | ATP By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 293 | 1 | Magnesium or manganese 1 By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 306 | 1 | Magnesium or manganese 1 By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 306 | 1 | Magnesium or manganese 2 By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 308 | 1 | Magnesium or manganese 2 By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 4 – 11 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 17 – 29 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 33 – 35 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 36 – 43 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 49 – 52 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 62 – 64 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 67 – 69 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 70 – 73 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 77 – 80 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 85 – 87 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 89 – 95 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 98 – 103 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 104 – 111 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 116 – 118 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 121 – 127 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 130 – 139 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 147 – 151 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 152 – 169 | 18 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 172 – 183 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 188 – 192 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 193 – 203 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 204 – 206 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 208 – 214 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 219 – 230 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 237 – 239 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 259 – 262 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 267 – 283 | 17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 287 – 296 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 302 – 310 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 318 – 324 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 325 – 327 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Insights on evolution of virulence and resistance from the complete genome analysis of an early methicillin-resistant Staphylococcus aureus strain and a biofilm-producing methicillin-resistant Staphylococcus epidermidis strain." Gill S.R., Fouts D.E., Archer G.L., Mongodin E.F., DeBoy R.T., Ravel J., Paulsen I.T., Kolonay J.F., Brinkac L.M., Beanan M.J., Dodson R.J., Daugherty S.C., Madupu R., Angiuoli S.V., Durkin A.S., Haft D.H., Vamathevan J.J., Khouri H. Fraser C.M.J. Bacteriol. 187:2426-2438(2005) [PubMed: 15774886] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| CP000046 Genomic DNA. Translation: AAW37036.1. | |||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | YP_186890.1. | ||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 3238133. | ||||||||||||||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus SACOL2074 in contig CP000046_GR. | ||||||||||||||||||||||||
| KEGG | sac:SACOL2074. | ||||||||||||||||||||||||
| TIGR | SACOL2074. | ||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | Q5HEB7. | ||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||
| BioCyc | SAUR93062:SACOL2074-MON. | ||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||
| HAMAP | MF_00047. [Tree] | ||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR011761. ATP-grasp. IPR013816. ATP_grasp_subdomain_2. IPR000291. D-Ala_lig_Van_CS. IPR005905. D_ala_D_ala. IPR011095. Dala_Dala_lig_C. IPR011127. Dala_Dala_lig_N. IPR013817. Pre-ATP_grasp. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.30.470.20. ATP_grasp_subdomain_2. 1 hit. G3DSA:3.40.50.20. Pre-ATP_grasp. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF07478. Dala_Dala_lig_C. 1 hit. PF01820. Dala_Dala_lig_N. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01205. D_ala_D_alaTIGR. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS50975. ATP_GRASP. 1 hit. PS00843. DALA_DALA_LIGASE_1. 1 hit. PS00844. DALA_DALA_LIGASE_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | DDL_STAAC | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q5HEB7 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |
| Recent format changes Overview of recent format changes |

Clusters with


